Strukturbiochemie

Strukturbiochemie Strukturen wie die Beta-FaltblätterStrukturbiochemie / Proteine

Proteinstruktur und -funktion bearbeiten

Ein Protein ist ein funktionelles biologisches Molekül, das aus einem oder mehreren Polypeptiden besteht, die in einer bestimmten Struktur gefaltet / coiled werden [1]. Proteine ​​sind wichtige Makromoleküle, die als Strukturelemente, Transportwege, Signalrezeptoren und den Sendern und Enzyme dienen. Proteine ​​sind lineare Polymere, die aus den Monomereinheiten genannten Aminosäuren aufgebaut sind. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, und sie sind durch eine Peptidbindung zwischen der Carboxylgruppe und der Aminogruppe in einer linearen Kette verbunden bezeichnet ein Polypeptid. Jedes Protein hat verschiedene Seitenketten oder die Gruppen „R“. Proteine ​​haben viele verschiedene aktive funktionelle Gruppen an ihnen zu helfen, ihre Eigenschaften und Funktionen definieren. Proteine ​​decken ein breites Spektrum von Funktionen, die von sehr starren Strukturelemente die Übertragung von Informationen zwischen den Zellen. Jeder Mensch hat mehrere hunderttausend verschiedene Proteine ​​in ihrem Körper. Proteine ​​falten sich in sekundäre, tertiäre und quartäre Strukturen basierend auf intramolekularen Bindung zwischen funktionellen Gruppen oder intermolekulare Bindung (quaternäre only) und kann auf eine Vielzahl von dreidimensionalen Formen erhalten, auf der Aminosäuresequenz abhängig ist. Alle Proteine ​​haben primäre, sekundäre und tertiäre Strukturen, sondern quartären Strukturen nur dann entstehen, wenn ein Protein aus zwei oder mehr Polypeptidketten hergestellt wird [1]. Die Faltung von Proteinen wird auch durch die Bildung von vielen Verbindungen zwischen den verschiedenen Teilen der Kette angetrieben und verstärkt. Die Bildung dieser Bindungen hängt von der Aminosäuresequenz. Die Untersuchung ihrer Strukturen ist wichtig, weil Proteine ​​für jede Aktivität im menschlichen Körper wesentlich sind, sowie sie die wichtigsten Bestandteile der biologischen Materialien sind. Primärstruktur ist, wenn die Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind Polypeptidketten bilden. Sekundärstruktur ist, wenn die Polypeptidketten in regelmäßigen Strukturen wie die Beta-Faltblätter falten, alpha-Helix, Drehungen, oder Schleifen. Ein funktionelles Protein ist viel mehr als ein Polypeptid, das ein oder mehrere Polypeptide, die mit einem ganz bestimmten, einzigartigen Form in ein Molekül genau gefaltet, die zu seiner Funktion kritisch sind [1].

Die Proteine ​​werden in der Regel in 3D-Strukturen und kategorisiert in vier verschiedene Merkmale und Ebenen dargestellt:

Ein Bild der Primärstruktur des Proteins.

primär. Die Primärstruktur eines Proteins ist das Niveau der Proteinstruktur, die an die spezifische Sequenz von Aminosäuren bezeichnet [1]. Wenn zwei Aminosäuren in einer solchen Position sind, daß die Carboxylgruppen jeder Aminosäure benachbart zueinander sind, können sie durch eine Dehydratisierungsreaktion unterzogen kombiniert werden, die einer Peptidbindung in der Formation führt [1]. Aminosäuren in ein Polypeptid (Protein) sind durch Peptidbindungen verknüpft sind, die mit einer freien Aminogruppe mit dem N-Terminus beginnt und endet an C-terminal mit einer freien Carboxylgruppe. rts. Die Peptidbindung planar ist, und drehen sich nicht frei aufgrund einer partiellen Doppelbindungscharakter. Zwar gibt es eine begrenzte Drehung um Peptidbindung ist, gibt es zwei freie Drehungen auf (N-C) Bindung und (C-C) Bindung, die Torsionswinkel genannt werden, oder genauer gesagt die phi und psi Winkel. Die Freiheiten der Drehung dieser beiden Anleihen werden auch aufgrund der sterischen Hinderung begrenzt. Gene tragen die Information auf Polypeptide mit einer definierten Aminosäuresequenz zu machen. Eine durchschnittliche Polypeptid etwa 300 Aminosäuren lang, und einige Gene kodieren Polypeptide, die ein paar tausend Aminosäuren lang sind. Es ist wichtig, dass die Primärstruktur des Proteins zu kennen, weil die Primärstruktur Motive kodiert, die in ihrer biologischen Funktion von funktioneller Bedeutung sind; Struktur und Funktion sind auf allen Ebenen der biologischen Organisation [1] korreliert.

Sekundär. Die Aminosäuresequenz eines Polypeptids, zusammen mit den Gesetzen der Chemie und Physik, verursachen ein Polypeptid, in eine kompaktere Struktur zu falten. Aminosäuren kann um Bindungen innerhalb eines Proteins zu drehen. Dies ist der Grund Proteine ​​flexibel sind und in einer Vielzahl von Formen falten kann. Folding kann unregelmäßig sein oder bestimmte Regionen kann eine sich wiederholende Faltungsmuster aufweisen. Die Spulen und Falten, die von den Wasserstoffbrücken zwischen den sich wiederholenden Segmenten des Polypeptid-Rückgrats führen werden als Sekundärstrukturen [1]. Obwohl die einzelnen Wasserstoffbindungen schwach sind, können sie eine spezifische Form für den Teil des Proteins zu unterstützen, aufgrund der Tatsache, dass sie viele Male über einen langen Teil der Kette wiederholt werden [1]. Sekundärstrukturen eines Proteins werden von Pauling und Corey vorgeschlagen. Die Strukturen sind durch Aminosäuren gebildet, die in kurzen Abständen voneinander angeordnet sind. Aufgrund der planaren Beschaffenheit der Peptidbindungen, nur bestimmte Arten von sekundärer Struktur existieren. Die drei wichtige Sekundärstrukturen sind & agr; -Helix, β-sheets und β-Turns. Auch können die beta-Blättern parallel, antiparallel oder gemischt. Antiparallel Beta-Faltblätter sind stabiler, weil die Wasserstoffbrückenbindungen an einem Nighty-Grad-Winkel sind. Die a-Helix ist eine gewickelte Struktur stabilisiert durch Wasserstoff-Bindungen innerhalb der Ketten.

Eine Art von Sekundärstruktur eine alpha-Helix.

Quelle: en.m.wikibooks.org

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